一、pH对酶的影响 酶的化学本质是蛋白质，具有两性电解质的性质，在一定溶液中可以发生解离作用。酶在水溶液环境中的解离状态和行为，都受到H+的影响。酶活性中心功能基团的解离状态随着溶液的pH值改变而改变，因此，溶液的H+浓度对酶催化反应的速度有明显的影响，而且其影响机理非常复杂。这是因为在酶分子的活性部位上具有很多的酸性或碱性氨基酸的侧链基团，它们可随着pH的变化而发生解离，并属于不同的正负高价离子或等电荷状态，它们将直接影响到酶的活化以及酶与底物的亲和力。有些酶需要高浓度的氢离子才能活化，例如胃蛋白酶原只有在pH 1.8左右时才可以活化为胃蛋白酶。绝大多数酶类都可以因酶分子表面极性基团的解离而改变酶活性部位的原有构象，或改变辅酶、辅基或活化因子的结合，从而导致酶催化反应速度的变化，另一方面，pH亦影响到酶促反应的进行。总之，pH是决定酶催化活性的重要参数之一，pH变化能使酶活力提高或下降。在生理生化反应中，我们可以通过调控pH值，提高某种酶的活力，而降低其他酶的干扰作用。在工业生产上，特别是利用大型生物反应器时，调控反应系统的pH以控制酶活力往往是生产成败的关键。因此，研究pH对酶促反应的影响是探讨酶催化作用机理的重要手段之一。 不同的酶，氨基的组成不同，则酶分子中可解离的基团性质不同，这些基团随着pH的变化可以处于不同的解离状态，侧链基团的不同解离状态即可以影响底物的结合和进一步的酶催化反应、也能影响酶的空间构象，从而影响到酶的催化活性。pH对酶活性的影响主要有以下几个方面： 1．过酸或者过碱都可以使酶的空间结构破坏，而引起酶的变性，导致酶活力的下降。这种酸碱的失活作用一般有两种情况，可逆的失活和不可逆的失活。当适当地改变溶液的pH值，酶活力可以恢复的为可逆的失活（reversible inactivation），否则，为不可逆的失活(irreversible inact