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低温等离子与生物酶对羊毛针织物的联合改性

来源:印染在线 发布时间:2012年05月28日

从表6 可以看出,低温等离子+蛋白酶+TG 酶联合改性与低温等离子+蛋白酶改性(表3)相比,毡缩率由3.40%降至2.30%,胀破强度由0.234 MPa 增至0.255MPa.这是TG 酶可催化羊毛纤维蛋白质分子内的交联以及蛋白质和氨基酸之间的连接,加强羊毛纤维蛋白质分子间的交联作用,从而使羊毛蛋白酶水解损伤得到修复的缘故.

2.5 不同条件处理后羊毛的DTA 分析

选择洗毛布,对低温等离子、蛋白酶和TG 酶处理的布样进行DTA 热性能分析,结果如图1 所示.

从图1 可以看出,羊毛热降解主要分为:(1)吸热脱水过程;(2)α螺旋结构蛋白熔化过程.随着温度的升高,在244 ℃左右有一个吸热峰,这是羊毛α螺旋结构蛋白的熔化温度;(3)高温裂解过程.随着温度继续升高,羊毛表层的交联键(如二硫键、肽键)裂解产生一个吸热峰,对应的是羊毛的热分解温度.[11]低温等离子或生物酶改性羊毛的α螺旋结构蛋白的熔化温度在244.3~244.8 ℃基本不变.羊毛经低温等离子和蛋白酶处理后的裂解温度稍下降,由洗毛布的324.7 ℃降低为321.7 ℃和318.7 ℃,原因是低温等离子处理破坏了羊毛蛋白的二硫键,蛋白酶催化水解了羊毛蛋白的酰胺键,使羊毛蛋白的热稳定性稍下降.经TG 酶整理后的羊毛裂解温度提高,分别由洗毛布的324.7 ℃增至331.7 ℃和332.2 ℃,这说明在TG 酶催化羊毛蛋白的Gln(谷氨酰胺,Glutamine)残基和Lys(赖氨酸,Lysine)残基之间的交联反应时,形成了羊毛蛋白分子内和分子间ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸肽键和异肽键,从而羊毛纤维的热稳定性能也明显提高.

3 结论

(1)与洗毛布相比,低温等离子改性(A)使羊毛针织物的毡缩率下降、胀破强度提高、润湿性提高.与A 相比,低温等离子+蛋白酶改性使羊毛针织物的毡缩率有明显下降、胀破强度下降、润湿性下降.与A 相比,低温等离子+TG 酶改性使羊毛针织物的毡缩率降低、胀破强度提高、润湿性下降.与低温等离子+蛋白酶改性相比,低温等离子+蛋白酶+TG 酶改性不仅使羊毛针织物的毡缩率下降明显,而且胀破强度损伤降低,润湿性也下降.

(2)DTA 分析表明:低温等离子处理和蛋白酶、TG酶处理对羊毛α螺旋结构蛋白无影响;羊毛经低温等离子和蛋白酶处理后的裂解温度稍下降;TG 酶催化羊毛蛋白中谷氨酰胺残基和赖氨酸残基之间的交联反应,热降解温度增加,羊毛蛋白的热稳定性明显提高.

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